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Des scientifiques sont parvenus à créer en laboratoire des prions humains, un espoir pour soigner des maladies cérébrales

Crédits : sbtlneet / Pixabay

Une équipe de chercheurs annonce avoir synthétisé des prions humains artificiels, une première qui pourrait mener à des traitements contre la maladie de Creutzfeldt-Jakob et d’autres troubles cérébraux mortels.

Si vous avez entendu parler de l’encéphalopathie spongiforme bovine (également connue sous le nom de maladie de la vache folle), vous avez déjà entendu parler des prions. Chez l’homme, ces protéines donnent naissance à la maladie de Creutzfeldt-Jakob et à d’autres pathologies dévastatrices, sans traitement ni remède connu. Les processus moléculaires impliqués dans ces troubles destructeurs du cerveau sont mal compris, mais une nouvelle étude publiée dans la revue Nature pourrait bien changer la donne. Dirigée par Jiri G. Safar, une équipe de l’Université Case Western Reserve (États-Unis) annonce en effet avoir pour la première fois créé une souche artificielle de prions humains en laboratoire. De quoi permettre d’explorer de nouvelles voies dans la recherche de remèdes.

«Cette réalisation représente un tournant», explique Jiri G. Safar dans un communiqué. «Jusqu’à présent, notre compréhension des prions dans le cerveau était limitée. Être capable de générer des prions humains synthétiques dans un tube à essai comme nous l’avons fait nous permettra d’obtenir une compréhension beaucoup plus riche de la structure et de la réplication des prions. Ceci est crucial pour le développement d’inhibiteurs de leur réplication et de leur propagation dans tout le cerveau».

En termes simples, ​les prions sont des protéines repliées de façon anormale et devenues des agents pathogènes. Les prions s’accrochent alors aux protéines saines à proximité, provoquant la formation de trous microscopiques dans le tissu cérébral. L’effet domino qui en résulte transforme des parties du cerveau en une substance semblable à une éponge, les conduisant à une détérioration constante et irréversible.

Chez les humains, la maladie de Creutzfeldt-Jakob – le “trouble prion” le plus courant – est connue pour provoquer démence, perte de mémoire, altération de la motricité, perte de vision et dans les cas les plus graves la mort. Elle a tendance à atteindre un pic chez les adultes âgés de 60 à 65 ans. Environ 90% des maladies humaines à prions semblent survenir spontanément : 10% sont le résultat de la génétique, et moins de 1% sont le résultat d’une transmission animale (en mangeant de la viande). Fait troublant, les prions dans la viande ne sont pas détruits par les méthodes de cuisson conventionnelles. Les cas de maladies à prions transmissibles sont rares, mais leurs longues périodes d’incubation et la forte résistance au traitement sont une source de grave préoccupation. En effet, ce type de maladie peut se cacher dans le cerveau pendant 30 ans avant de commencer à causer de graves dommages.

Les mécanismes derrière le mauvais repliement des prions humains sont mal compris, mais cette dernière avancée nous rapproche de la réponse. Les chercheurs ont ici pris une protéine prion humaine génétiquement modifiée, et ils ont ensuite réussi à faire en sorte que la bactérie Escherichia coli produise un prion humain synthétique. Dans les tests, les prions humains synthétiques produits se sont révélés être infectieux pour les souris transgéniques – qui sont génétiquement modifiées pour porter une protéine humaine particulière. Dans deux expériences distinctes, le prion humain recombinant a provoqué un dysfonctionnement neurologique grave chez des souris infectées, après une moyenne de 459 et 224 jours.

Cette nouvelle découverte permettra donc aux scientifiques de mieux comprendre comment fonctionnent les maladies à prions dans le cerveau humain. Nous sommes encore loin d’avoir un traitement, mais les chercheurs auront au moins les moyens de le mettre en place directement en laboratoire.

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