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Le Prix Nobel de chimie 2017 récompense la « cryomicroscopie électronique »

© Martin Högbom, The Royal Swedish Academy of Sciences

Le prix Nobel de chimie est cette année décerné au Suisse Jacques Dubochet, à l’Allemand Joachim Frank et à l’Écossais Richard Henderson pour le développement de la cryomicroscopie électronique qui permet de déterminer précisément la structure des protéines.

Le Prix Nobel de Chimie 2016 avait été attribué à Jean-Pierre Sauvage, Sir James Fraser Stoddart et Bernard L. Feringa pour leurs travaux de recherche sur le développement de machines moléculaires. Cette année, c’est la technique de « cryomicroscopie électronique » qui est mise à l’honneur. Le Suisse Jacques Dubochet, de l’université de Lausanne, l’Américain d’origine allemande Joachim Frank, de l’université Columbia à New York (États-Unis) et le Britannique Richard Henderson du laboratoire de biologie moléculaire à Cambridge (Grande-Bretagne) se partagent en effet le précieux sésame pour leurs travaux exceptionnels visant à déterminer « la structure à haute résolution des protéines en solution », a indiqué le comité du prix Nobel lors de l’annonce faite à Stockholm.

Pour combattre un ennemi ou venir en aide à un ami, encore faut-il connaître son sujet. Sur le plan moléculaire, comprendre la structure même de cette molécule est donc une avancée révolutionnaire. La technique de « cryomicroscopie électronique » permet ici de « voir » le vivant d’un autre regard en « cryogénisant » les molécules pour les étudier en détail et en 3D. Les protéines, des molécules très complexes du vivant, sont ici à l’honneur et certaines de leurs propriétés dépendent de leur « forme ». L’idée générale est donc de pouvoir « figer » un temps ces molécules dans le but d’analyser leur structure. Pour ce faire, les protéines en solution ont été « plongées » dans de l’eau « vitrifiée ». En d’autres termes, elles ont été gelées très rapidement en les plongeant dans un bain d’azote liquide à — 196 °C.

Cette méthode révolutionnaire fut élaborée à la fin des années 1970 en Allemagne. Jacques Dubochet révélait alors les techniques de base et la vitrification des molécules biologiques. De 1975 à 1986, Joachim Frank élaborait de son côté une méthode de traitement des images adaptée aux protéines : le passage en trois dimensions des images au moyen d’un flux d’électrons qui les éclairent sous différents angles. Enfin, en 1990, Richard Henderson aura permis de préciser la méthode de visualisation pour déterminer l’enchaînement des atomes. Sur ces fondations, et en quelques années, la résolution de la cryomicroscopie électronique s’est largement améliorée. En 2016, la technique avait notamment permis à des chercheurs de dévoiler la structure du virus Zika.

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